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Rana punta de flecha

CUIDADO!! Nunca tomarla ya que el veneno puede entra por una herida, al tocarse el ojo o llevar la mano a la boca, puede producir intoxicacion grave, incluso la muerte. el veneno de una rana puede matar a 50 personas.
Los indigenas utilizaban para cazar monos pasando la punta de la flecha por la piel de estas ranas.

body Los dendrobátidos (Dendrobatidae) son una familia de anfibios anuros conocidos vulgarmente como ranas veneno de dardo o ranas flecha. Son endémicas de Centroamérica y América del Sur.
Estas ranas recibieron su nombre común de los numerosos tipos de alcaloides venenosos encontrados en la piel de muchas especies. La mayoría de los miembros de esta familia poseen en su piel estas defensas químicas. Las pumiliotoxinas son una familia de aproximadamente 80 alcaloides, liposolubles, que lo obtienen de la dieta, principalmente de artrópodos, es decir, que estas toxinas no son sintetizadas por las ranas. La rana del dardo más venenosa es la rana dorada (Phyllobates terribilis.

¿Que es la miosina?

Es la Proteína implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina.

La miosina es la proteína más abundante del músculo esquelético, representa el 60-70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos. La miosina es una ATPasa, hidroliza el ATP para formar ADP y P, reacción que proporciona la energía para la contracción muscular.
La miosina está compuesta de dos idénticas cadenas pesadas cada una de 230 kd, y 4 cadenas livianas de 20 kd cada una. La molécula tiene una región globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la secuencia:

Gli - Glu - Ser - Ala - Gli - LIS - Tre

Que es similar a la secuencia encontrada en el sitio activo de otras ATPasas. La lisina se une al alfa fosfato del ATP.

La estructura alfa helicoidal ininterrumpida de la cola de la miosina es favorecida por la ausencia de prolina en intervalos de más de 1000 residuos y por la abundancia de leucina, alanina y glutamato.
La porción globular de la miosina tiene actividad ATPásica y se combina con la actina. Dos de las cadenas ligeras son idénticas (una en cada cabeza) y pueden ser removidas sin pérdida de la actividad ATPásica. Las otras dos cadenas ligeras no son idénticas y se ven requeridas para la actividad ATPásica y para la unión de la miosina a la actina.

La miosina puede escindirse con la tripsina en dos fragmentos llamados meromiosina ligera y meromiosina pesada.

La meromiosina ligera forma filamentos, carece de actividad ATPásica y no se combina con la actina; es una cadena de doble hebra alfa helicoidal de 850 Aº de longitud. La meromiosina pesada cataliza la hidrólisis del ATP, se une a la actina, pero no forma filamentos y genera la fuerza para la contracción muscular; consta de una barra corta unida a dos dominios globulares que son las cabezas de la miosina. La meromiosina pesada puede escindirse por la papaína en dos subfragmento en forma de bastón llamado S2. Cada fragmento S1 tiene un sitio con actividad ATPásica y un sitio de unión a la actina.

Cada miofibrilla consta de múltiples miofilamentos que son unas hebras delgadas o gruesas compuestas químicamente de dos proteínas especiales actina y miosina. Los miofilamentos de una miofibrilla no abarcan toda la extensión de la fibra muscular sino que se dividen en compartimentos llamados sarcómeras..

La agrupación de miofilamentos delgados o de actina forman las bandas transversales claras de una miofibrilla y la agrupación de las segundas o de miosina, las bandas oscuras. Las primeras se conocen también como bandas I y las segundas como bandas A. Estas bandas se alternan. Las banda I y A en conjunto se denominan sarcómera. Además de la actina los miofilamentos delgados tienen otras dos moléculas de proteína que son troponiosiona y troponina que intervienen en la regulación de las contracciones musculares.

Una sarcómera está separada de las otras por zonas angostas de material denso que son las líneas Z. Los filamentos delgados se fijan en las líneas Z y se proyectan en ambas direcciones.
A más de actina, los miofilamentos delgados contienen otros dos tipos de proteína así como sitios receptores de miosina. Cada filamento de miosina posee unas pequeñas proyecciones denominadas puentes, las que al interactuar con los filamentos de actina producen la contracción.
Los miofilamentos gruesos se interdigital con los extremos libres de los miofilamentos delgados y ocupan la banda A de la sarcómera. En la mitad de esta banda se aprecia la zona H. Las moléculas de miosina que las integra, tienen zonas por las cuales pueden unirse a las moléculas de actina y otras, al ATP.

La proteómica

La proteómica es el estudio y caracterización de todo el conjunto de proteínas expresadas de un genoma (proteoma). Las técnicas de proteómica abordan el estudio de este conjunto de proteínas. La Proteómica permite identificar, categorizar y clasificar las proteínas con respecto a su función y a las interacciones que establecen entre ellas. De este modo, se pueden caracterizar las redes funcionales que establecen las proteínas y su dinámica durante procesos fisiológicos y patológicos. La proteómica se está aplicando en la identificación de nuevos marcadores para el diagnóstico de enfermedades, la identificación de nuevos fármacos, la determinación proteínas involucradas en al patogenia de enfermedades y el análisis de procesos de transducción de señales.

La proteómica es el estudio y caracterización del conjunto de proteínas expresadas de un genoma (proteoma). El proteoma de una célula varía según el estado en el que se encuentre la célula, si se encuentra en una situación de estrés, bajo el efecto de fármacos o de una hormona. Así, en cada momento y en cada tipo celular el perfil de proteínas expresadas será diferente. La proteómica es útil para estudiar estas diferencias. Existen tres ramas en la proteómica que tratan de caracterizar el proteoma estudiando distintos aspectos del mismo:

* La proteómica de expresión se encarga del estudio de la abundancia relativa de las proteínas y de sus modificaciones postranscripcionales

* La proteómica estructural se encarga de la caracterización de la estructura tridimensional de las proteínas

* La proteómica funcional se encarga de la localización y distribución subcelular de proteínas y de las interacciones que se producen entre las proteínas y otras moléculas con el fin de determinar su función

La Proteómica permite identificar, categorizar y clasificar las proteínas con respecto a su función y a las interacciones que establecen entre ellas. De este modo, se pueden caracterizar las redes funcionales que establecen las proteínas y su dinámica durante procesos fisiológicos y patológicos.



Las aplicaciones de la proteómica son múltiples, pero actualmente se destacan las siguientes:

* Identificación de nuevos marcadores para el diagnóstico de enfermedades

* Identificación de nuevos fármacos

* Determinación de mecanismos moleculares involucrados en la patogenia de enfermedades

* Análisis de rutas de transducción de señales



Las técnicas más usadas en proteómica se basan en la electroforesis y en la espectrometría de masas. Dependiendo del objetivo del estudio podemos agrupar las técnicas de proteómica en los siguientes grupos:

* Técnicas empleadas para analizar globalmente el proteoma y separar sus proteínas. Cabe destacar la electroforesis bidimensional, DIGE (Difference In Gel Electrophoresis: electroforesis diferencial en gel), ICAT (Isotope-Coded Affinity Tags: marcaje isotópico diferencial) y MudPIT(Multidimensional Protein Identification Technology: tecnología de identificación de proteínas multidimensional)

* Técnicas usadas para analizar individualmente las proteínas. Con este objetivo se utilizan distintos tipos de espectrometría de masas, como el MALDI-TOF (Matrix-assisted laser desorption/ionization Time Of Flight: desorción/ionización mediante láser asistida por matriz en “tiempo de vuelo”), SELDI-TOF-MS (Surface Enhanced Laser Desorpcion Ionization Time Of Flight Mass Spectrometry: espectrometría de masas en Tiempo de Vuelo mediante desorción/ionización por láser de superficie), MS/MS (Mass Spectrometry/ Mass Spectrometry: espectrometría de masas en tándem). Con estas técnicas se obtiene la huella peptídica (peptide mass fingerprint). La huella peptídica es el conjunto de fragmentos peptídicos que se obtienen tras tratar una proteína concreta con una proteasa determinada. La huella peptídica es característica de cada proteína y depende de la enzima con la que se fragmente. Actualmente hay numerosas bases de datos que recogen las huellas peptídicas de multitud de proteínas conocidas. Estas bases de datos se pueden rastrear usando programas bioinformáticos para buscar la huella peptídica que corresponda con la huella peptídica de la proteína que se esté estudiando y por tanto poder identificarla.

* Técnicas que se usan para estudiar interacciones entre proteinas, como los sistemas “yeast two hybrids” de alto rendimiento o y la técnica “Phage Display”. La técnica “Phage Display” permite averiguar con qué proteínas interacciona una proteína problema o sonda. Esta técnica consiste en la expresión en la superficie de un fago de las proteínas que se quieren analizar. La proteína problema o sonda se inmoviliza sobre un soporte o membrana de tal modo que los fagos que expresan las proteínas que se unen a la sonda quedan inmovilizados sobre el soporte. Estos fagos se pueden recuperar fácilmente de la membrana y pueden ser empleados para la expresión de la proteína en Escherichia coli y su posterior identificación.

El análisis y la interpretación de los datos obtenidos con las técnicas de proteómica descritas anteriormente, especialmente cuanto se utilizan a gran escala, necesita herramientas bioinformáticas. Durante los últimos años la genómica, la proteómica y la bioinformática se han desarrollado de forma sinérgica experimentando un desarrollo sorprendente que está aportando grandes avances a la medicina.